• Разделение аминокислот на заменимые и незаменимые.
• Незаменимые аминокислоты.
• Условнонезаменимые аминокислоты.
• Заменимые аминокислоты.
• Строение аминокислот.
• Изомеры аминокислот. D- и L-формы аминокислот.

В контексте Норма потребления заменимых аминокислот

Аминокислоты являются компонентами молекул белков. Белки состоят из аминокислот соединенных пептидными связями.

В настоящее время насчитано 20 аминокислот, которые образуют в нашем организме более 50 тысяч различных протеинов и 20 тысяч энзимов, ферментов (сложные вещества белковой природы). Из этих 28 аминокислот любой здоровый человеческий организм может синтезировать любой необходимый белок.

Разделение аминокислот на заменимые и незаменимые.

Разделение аминокислот на заменимые и незаменимые производится по их возможности синтезироваться в организме. Для разных организмов список заменимых/незаменимых аминокислот различен. Ниже приведено разделение аминокислот характерное для человека.

Незаменимые аминокислоты.

• изолейцин;
• лейцин;
• лизин;
• метионин;
• фенлаланин;
• треонин;
• триптофан;
• валин.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезированы, в организме человека, из других аминокислот. Эти аминокислоты обязательно должны поступать с пищей.

Условнонезаменимые аминокислоты.

• аргинин;
• гистидин;
• цистин;
• тирозин.

Условно-незаменимые аминокислоты синтезируются или нет в организме при определенных условиях. Например, синтезирование аргинина в организме после 30 лет значительно снижается.

Заменимые аминокислоты.

• аланин
• аспарагин
• аспарагиновая кислота
• глютамин
• глютаминовая кислота
• глицин.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме (из других аминокислот, в реакциях переаминирования)

Строение аминокислот.

В каждой молекуле аминокислоты присутствует атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа — СООН. От карбоксильной группы легко отделяется ион водорода Н⁺, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа — NH₂. Четвертый элемент аминокислоты — группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль. R-группа также называется боковая цепь.

Общую формулу аминокислоты в нейтральной среде (ph=7) можно записать как NH₂⁺CHRCOO^–

Что же касается группы — СООН, то химики-органики относятся к ней с большим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший к ней атом именуют альфа-атомом, второй — бета-атомом, и т.д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильной группе, т. е. альфа-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют альфа-аминокислотами.

В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH₂-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно альфа-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только альфа-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число альфа-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.

Первый класс аминокислот - аминокислоты с неполярными боковыми цепями.

Второй — аминокислоты, содержащие полярную группу.

Следующие два класса составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО-, а протонирование атома азота — катион, например —NH₃⁺. Боковые цепи аспарагиновой и глютаминовой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н⁺) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Изомеры аминокислот. D- и L-формы аминокислот.

Каждая альфа-аминокислота (кроме глицина ) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителей может существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального отражения. Такие соединения получили название хиральных (от грен. «хир» — «рука»).

Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров (энантиомеров) органических молекул получили названия D-форма (от лат. dexter — «правый») и L-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул — глюкозы и фруктозы — декстроза и левулоза.

В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH3+, COO- и радикал -R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна — из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров.

В состав белков входят только L-аминокислоты.

Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.

Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных альфа-L-аминокислот.